(dal trattato di "Biologia molecolare della cellula" di Bruce Alberts e altri, 2011)
(Continuazione) Dal punto di vista teorico non è cambiato nulla in biologia molecolare dal 1998-99, anni in cui l'autore di questo blog decise di approfondire questa disciplina scientifica; ma, nel frattempo, i progressi nel campo della tecnologia sperimentale e dei risultati pratici sono stati notevolissimi, mentre le pretese spiegazioni sono rimaste deterministiche, tautologiche, alla maniera del "naso di Pangloss".
Ciò che, teoricamente, chi scrive concepisce realisticamente come enorme dispendio, turn over e omeostasi delle proteine, i biologi molecolari chiamano invece "controllo fine". E' questo un esempio di determinismo riduzionistico completamente irrealistico: si parte dalle proteasi, enzimi che degradano le proteine, ma, invece di riconoscere che questa degradazione è continua e incessante, per cui vitale è l'omeostasi mantenuta dal reale continuo processo di creazione-distruzione, i biologi molecolari affermano il seguente irrealistico procedimento programmato: "Le vie proteolitiche hanno la funzione (!) di degradare rapidamente le proteine che devono (!) avere vita breve (!) e anche di riconoscere (!), avviandole alla eliminazione, le proteine danneggiate o conformate erroneamente (!). Eliminare le proteine malformate ha una grande importanza per un organismo: malattie neurodegenerative come la sindrome di Huntington, di Alzheimer e di Creutzfeld-Jacob sono dovute all'aggregarsi di proteine mal formate".
Va bene che la demolizione è opera dei proteosomi, ma questi non sono operai specializzati che sono andati a scuola ad imparare il loro mestiere. Invece, alla domanda "In che modo il proteosoma seleziona le proteine da inglobare e degradare?", la risposta dei biologi molecolari è: "I proteosomi agiscono principalmente su proteine marcate per la distruzione per mezzo di un legame covalente all'ubiquitina, una piccola proteina". Ma chi decide, chi programma tutto questo?
(Continuazione) Dal punto di vista teorico non è cambiato nulla in biologia molecolare dal 1998-99, anni in cui l'autore di questo blog decise di approfondire questa disciplina scientifica; ma, nel frattempo, i progressi nel campo della tecnologia sperimentale e dei risultati pratici sono stati notevolissimi, mentre le pretese spiegazioni sono rimaste deterministiche, tautologiche, alla maniera del "naso di Pangloss".
Ciò che, teoricamente, chi scrive concepisce realisticamente come enorme dispendio, turn over e omeostasi delle proteine, i biologi molecolari chiamano invece "controllo fine". E' questo un esempio di determinismo riduzionistico completamente irrealistico: si parte dalle proteasi, enzimi che degradano le proteine, ma, invece di riconoscere che questa degradazione è continua e incessante, per cui vitale è l'omeostasi mantenuta dal reale continuo processo di creazione-distruzione, i biologi molecolari affermano il seguente irrealistico procedimento programmato: "Le vie proteolitiche hanno la funzione (!) di degradare rapidamente le proteine che devono (!) avere vita breve (!) e anche di riconoscere (!), avviandole alla eliminazione, le proteine danneggiate o conformate erroneamente (!). Eliminare le proteine malformate ha una grande importanza per un organismo: malattie neurodegenerative come la sindrome di Huntington, di Alzheimer e di Creutzfeld-Jacob sono dovute all'aggregarsi di proteine mal formate".
Va bene che la demolizione è opera dei proteosomi, ma questi non sono operai specializzati che sono andati a scuola ad imparare il loro mestiere. Invece, alla domanda "In che modo il proteosoma seleziona le proteine da inglobare e degradare?", la risposta dei biologi molecolari è: "I proteosomi agiscono principalmente su proteine marcate per la distruzione per mezzo di un legame covalente all'ubiquitina, una piccola proteina". Ma chi decide, chi programma tutto questo?
Per questa e per tutte le altre domande del genere, la risposta è sempre panglossiana: c'è sempre un naso che deve reggere gli occhiali. Come qui di seguito: "Le proteine che devono (!) durare poco si distinguono spesso per una breve sequenza amminoacidica che segnala la molecola come una da marcare con ubiquitina (!) e quindi da degradare nel proteosoma. Il sistema proteolitico dipendente dall'ubiquitina riconosce e degrada anche le proteine denaturate o mal conformate, oppure contenenti amminoacidi ossidati o comunque anormali".
Questo complicato sistema deterministico riduzionistico, a garantire il quale c'è solo il tautologico "naso di Pangloss", non comporta altro che convenzionali e fittizie soluzioni. Nella realtà le cose vanno in tutt'altro modo, riducendosi a questo: quando l'ubiquitina supera una soglia statistica elimina troppe proteine, quando, invece, è inferiore alla soglia ne elimina poche. In entrambi i casi la conseguenza, nel suo complesso, comporta nocumento all'organismo. Non c'è nulla di preordinato, non ci sono segnali, è solo una questione di omeostasi media complessiva. Per ogni fenomeno vitale, perciò dispendioso, esisterà una sua vitale omeostasi. Il problema difficile è riconoscerla. (Continua)
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